一、概况
L-丙氨酸广泛分布于自然界，或包含在蛋白质中，或以游离氨基酸的形式存在，可在肝中、也可在土壤中找到。D-丙氨酸在自然界不常见，已在某些肽和某些突变体中检测到。这种检测是通过蛋白质或肽的水解物进行的。该方法可用于生物化学、食品工业和农业化学。
二、用丙氨酸脱氢酶检测L-丙氨酸
丙氨酸脱氢酶[L-丙氨酸:NAD氧化还原酶(脱氨)，E.C.1.4.1.1]对L-丙氨酸具有高度的选择性
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枯草杆菌(B.subtilis)来源的酶作用各种底物的Km和反应的相对速度如下：
上述氨基酸可能造成某种程度的干扰，L-半胱氨酸和L-天冬氨酸脱氨缓慢，其它氨基酸(L-苏氨酸、L-脯氨酸、B-丙氨酸、L-正亮氨酸、L-酪氨酸、L-色氨酸和甘氨酸)则不受酶的作用。
因为平衡常数低，所以要加肼通过形成来捕捉丙酮酸。nm吸光率的升高可作为L-丙氨酸的量度。
三、用谷丙转氨酶(GPT)和乳酸脱氢酶(LDH)检测L-丙氨酸
用于检测L-丙氨酸的反应是：
其中用到的酶是GPT(谷丙转氨酶，EC.2.6.1.2)和LDH(乳酸脱氢酶，E.C.1.1.1.27)。
NADH吸光率的降低或荧光度的降低与L-丙氨酸的含量成正比。
四、用D-氨基酸氧化酶和乳酸脱氢酶(LDH)检测D-丙氨酸
应用D-氨基酸氧化酶(E.C.1.4.3.3)和乳酸脱氢酶(E.C.1.1.1.27)的偶联系统可以专地检测D-丙氨酸。这两种酶的性质、Km、最适条件、底物选择性等都已在第二章讨论了。
测定NADH在nm吸光率的下降，它等于D-丙氨酸的浓度。偶联检测系统的pH为8.5，并要加入过氧化氢酶以破坏反应过程中形成的H2O2，防止丙酮酸直接氧化为乙酸和CO2。虽然D-氨基酸氧化酶的反应专一性很低，可以氧化很多D-氨基酸，但是由于和LDH系统偶联，此法就变得几乎完全专一了。
五、D-丙氨酸的其它检测方法
根据D-氨基酸氧化酶系统建立起来的还有许多方法。
