北京雀斑医院哪最好 http://pf.39.net/bdfyy/bdfzg/210505/8918432.html蛋白质的结构与功能
蛋白质的分子组成
自然界余种氨基酸中，参与蛋白质合成的一般有20种基本氨基酸，但近年发现除20种基本氨基酸之外，硒代半胱氨酸也可以参与蛋白质合成。
从结构上，硒代半胱氨酸是硒原子替代半胱氨酸分子中的硫原子。硒代半胱氨酸有其密码子，为UGA（乳白密码子），硒代半胱氨酸可以直接参与蛋白质的合成。
瓜氨酸不出现于蛋白质中，而是作为尿素合成的中间产物，由鸟氨酸和氨基甲酰磷酸在鸟氨酸氨基甲酰转移酶的催化下形成，以氨基酸的形式参与尿素合成。
不出现于蛋白质中的氨基酸有很多（自然界中发现的氨基酸种类有余种，但参与蛋白质合成的氨基酸只有20种），如瓜氨酸、鸟氨酸、精氨酸代琥珀酸和同型半胱氨酸。
疏水性即不溶于水，是非极性脂肪族氨基酸的典型特征。
应包括：甘氨酸、缬氨酸、丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸和甲硫氨酸七种。
他们的共同特点是侧链基团只含C、H两种元素，具有类似于脂肪酸链的特征，因此属于疏水性氨基酸。
含有两个氨基的氨基酸有赖氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和精氨酸（含两个氨基，一个亚氨基）。
按照官能团取大不取小的原则，也可认为含有两个氨基的氨基酸只有赖氨酸一种（天冬酰胺和谷氨酰胺含一个氨基和一个酰胺基，精氨酸含一个氨基和一个胍基）。
氨基酸的结构
1.20种基本氨基酸
（1）作为原料用来合成细胞内的蛋白质（细胞合成的蛋白即天然蛋白）。
（2）参与核糖体上蛋白质的生物合成（即翻译）过程。
（3）对应有遗传密码。
（4）新生多肽链中存在的氨基酸。
2.除甘氨酸外均为L-α-氨基酸
3.根据侧链的结构特点将20种氨基酸分为七类：
（1）脂肪族
甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）、蛋氨酸（即甲硫氨酸）（Met）
特点：含脂肪烃侧链，不易溶于水。
易考点：脯氨酸是唯一的亚氨基酸。
（2）芳香族
色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）、苯丙氨酸（Phe）
特点：具有苯环，对nm的紫外线有最大吸收峰，苯丙氨酸吸收能力低。
（3）含羟基
丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）、酪氨酸（Tyr）
特点：细胞信号转导途径，蛋白激酶的磷酸化位点。
易考点：磷酸化修饰调节位点。
（4）含硫
半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（即甲硫氨酸）（Met）
特点：半胱氨酸的巯基（-SH）可形成二硫键。
（5)酸性
谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）
特点：侧链有第二个羧基。
易考点：含两个羧基。
（6）含酰胺键
谷胺酰胺（Gln）、天冬酰胺（Asn）
特点：对应的酸性氨基酸第二个羧基形成酰胺键。
（7）碱性赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）
特点：精氨酸有胍基，组氨酸有咪唑基。
易考点：赖氨酸是含两个氨基的氨基酸。
4.新生肽链合成后，半胱氨酸之间脱氢通过二硫键连接成胱氨酸（属于多肽链的折叠加工）。
脯氨酸和赖氨酸往往被修饰成羟脯氨酸和羟赖氨酸（属于翻译后氨基酸的修饰）。
因此，胱氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸虽然是存在于天然蛋白质空间结构中的氨基酸，但却没有对应的遗传密码，属于翻译后加工形成的氨基酸。
肽链合成时直接掺入的氨基酸只有20种，合成后某些氨基酸残基的侧链基团发生的化学修饰显著地增加了肽链中氨基酸的种类。
常见的化学修饰种类包括磷酸化、羟基化、甲基化、乙酰化等。比较常见的修饰氨基酸包括胱氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸等，其中羟脯氨酸是脯氨酸在脯氨酸羟化酶的作用下转化而来的。
由于所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性α-羧基，可在酸性溶液中与H?结合呈带正电荷的阳离子（-NH??），也可在碱性溶液中与OH?结合呈带负电荷的阴离子（-COO?），因此氨基酸是两性电解质。
氨基酸的解离方式取决于其所处溶液的pH值，当pI=pH时，该氨基酸在水溶液中的存在形式是兼性离子；
当pI＜pH时，氨基酸解离为阴离子；
当pI＞pH时，氨基酸解离为阳离子。
酪氨酸和色氨酸含有共轭双键，其紫外线最大吸收峰波长是nm。
苯丙氨酸紫外线最大吸收峰在波长nm附近，而非nm附近。
肽键的化学本质是α-羧基与α-氨基缩合而成的酰胺键。
氢键参与蛋白质二级、三级、四级结构的构成。
盐键参与蛋白质三级、四级结构的构成。
疏水键参与蛋白质三级结构的构成。
谷胱甘肽（GSH）是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
谷胱甘肽含有两个羧基和一个氨基，因此谷胱甘肽是一种两性性质的酸性肽。
谷胱甘肽是体内重要的还原剂，可以保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。
谷胱甘肽有还原型（GSH）和氧化型（GSSG）两种分子形式，而不是两种离子形式。
蛋白质的分子结构
（1）彻底理解一级结构是空间结构的决定力量，一级结构就是氨基酸残基的排列顺序。同时，还应该认识到一级结构不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
（2）蛋白质功能丧失可能是一级结构错误造成的，也可能是一级结构没有改变而空间结构出错造成的。蛋白质构象疾病属于后一种情况，也说明蛋白质的功能直接依赖于正确的空间结构。
“不同蛋白质有不同的空间构象”，重点是对“不同蛋白质”的理解要准确，实质上是强调不同蛋白质具有不同的一级结构，而蛋白质的一级结构决定了蛋白质的空间构象。说明蛋白质一级结构是空间构象形成的基础，一级结构决定高级结构。
多肽链的折叠机制并未完全明确，目前认为主要是在一级结构的基础上，由分子伴侣等协助形成正确的空间构象。
二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链的主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲（九版教材改为Ω环）。
α-螺旋是蛋白质常见的二级结构形式，其结构特点是：
多肽链主链围绕中心轴呈螺旋式上升，螺旋的走向大致与长轴平行；
螺旋的盘绕方式为顺时钟方向，呈右手螺旋；
螺旋靠氢键维持，氢键由肽键中的羰基氧（O）与另一肽键氨基的氢（H）形成；
氨基酸侧链均伸向螺旋外侧。
注意：盐键≠氢键。
模序结构又称模体结构，是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分，其中的一类就是具有特殊功能的超二级结构，如锌指结构和亮氨酸拉链等。
超二级结构与模体（motif）
1.超二级结构
两个以上二级结构形成有规则的二级结构组合体。
常见有αα、βαβ、ββ形式。
2.模体
大多是具有特殊功能的超二级结构。有特征性的氨基酸序列和特定功能，如锌指结构、亮氨酸拉链、螺旋-转角（环）-螺旋等。
3.锌指结构
一个α-螺旋与两个β-折叠构成，一对半胱氨酸与一对组氨酸（C?H?）共同结合一个Zn2?，形似手指。
4.含模体的蛋白质能够与DNA结合，很多转录因子（TF）都含有模体结构。
结构域是大分子蛋白质三级结构内部相对独立的功能区域，通常由上百个氨基酸残基构成，是属于三级结构层次范围内的特殊构象。
蛋白质的结构分为一级、二级、三级和四级结构。
一级结构是指多肽链N-端到C-端的氨基酸残基排列顺序；
二级结构是指多肽链局部肽链骨架原子的空间构象；
三级结构是指整条肽链全部氨基酸残基的相对空间位置；
四级结构是指两条或两条以上多肽链构成的蛋白质分子中，亚基的空间排布及亚基之间的相互作用。
总结：“一级一条线，二级局部链，三级整条链，四级多条链。”
结合蛋白质是指由蛋白成分和非蛋白成分（即辅基）共同构成的复杂蛋白质。
结合蛋白质有多种辅基是指结合蛋白质与多种辅基成分共同存在，为结合酶的特点。
英文
protein
biomacromolecule
aminoacid
ornithine
citrulline
argininosuccinate
Glycine,Gly
Alanine,Ala
Valine,Val
Leucine,Leu
Isoleucine,Ile
proline,Pro
Methionine,Met
Serine,Ser
Cysteine,Cys
Asparagine,Asn
Glutamine,Glu
Threonine,Thr
Phenylalanine,Phe
Tyrosine,Tyr
Trytophan,Trp
Asparticacid,Asp
Glutamicacid,Glu
Arginine,Arg
Lysine,Lys
Histidine,His
aminoacidisoelectricpoint,pI
ninhydrinreaction
peptide
peptidebond
oligopeptide
polypeptide
aminoterminal
carboxylterminal
aminoacidresidue
glutathione,GSH
pyroglutamicacid
neuropeptide
conformation
proteinprimarystructure
aminoacidsequence
updatedproteindatabase
EuropeanMolecularBiologyLaboratoryData,EMBL
proteinsecondarystructure
peptideunit
α-helix
β-pleatedsheet
β-turn
Ωloop
proteintertiarystructure
vanderWaalsforce
structuralmotif
loop
leucinezipper
zincfinger
domain
molecularchaperone
subunit
proteinquaternarystructure
homodimer
heterodimer
heme
cytochromec,Cytc
proteinfamily
homologousprotein
superfamily
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