期末生物化学知识点整理1.组成生物体的物质不断地进行着多种有规律的化学变化，即新陈代谢。2.组成蛋白质分子的元素主要有碳，氢，氧，氮（16%），硫。g样品中的蛋白质含量（g%）＝每克样品中的含氮量（g）×6.25×3.氨基酸是蛋白质的基本单位。4.除甘氨酸和脯氨酸外，均属于L-α-氨基酸。5.氨基酸的分类:（1）非极性疏水氨基酸:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸巧记:姓普的笨亮亮鞋上有饼干（2）极性中性氨基酸:色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸巧记:冬天，古老四在宿舍里扳蛋（3）酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸（4）碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸巧记:冬天的谷子是酸的，捡来精煮6必须氨基酸（指人体不能合成，需要由食物提供）:赖氨酸，色氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，缬氨酸，苏氨酸，亮氨酸，异亮氨酸。巧记:笨蛋来宿舍晾一晾鞋7.氨基酸肽链连接而成的化合物称为肽。8.蛋白质的一级结构是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序。一级结构是蛋白质空间结构的基础。蛋白质一级结构的作用力是:肽键蛋白质的二级结构是指多肽链的本身沿长轴方向折叠或盘曲所形成的有规律的，重复出现的空间结构。维持二级结构的主要作用力是氢键。分为:（1）α-螺旋（2）β-折叠（3）β-转角（4）无规卷曲9.蛋白质的三级结构是指具有二级结构的多肽链进一步折叠盘曲所形成的空间结构，一般为球状或椭圆状，并具有一定的生物学活性。10.维持蛋白质三级结构的作用力是疏水健，氢键，范德华引力。11.由遗传物质（DNA）突变或缺损导致某一蛋白质一级结构变化而引起其生物学功能改变的遗传性疾病称为分子病。镰刀型细胞贫血症:谷氨酸被缬氨酸取代，蛋白质的一级结构发生变化。12.当蛋白质（或RNA）溶液处于某一PH值时，蛋白质（RNA）解离成正，负离子的趋势相等，即成为兼离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的PH值称为该蛋白质（RNA）的等电点。13.当蛋白质溶液的PHPI时，带负电荷（即成为阴离子，移向正极），当蛋白质溶液的PHPI时，带正电荷（即成为阳离子，移向负极），当蛋白质溶液的PH=PL时，该蛋白质颗粒不带电。14.蛋白质在水溶液中的稳定条件:1.表面电荷2.有水化膜15.表现:1.化学性质的改变:生物溶性的丧失。2.物理性质的改变:溶解降低，粘度增加，结晶降低，易沉淀，易让蛋白质酶水解。16.蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，其空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性作用。17.蛋白质的紫外吸收:由于蛋白质分子中常含有酪氨酸和色氨酸残基，这两种氨基酸分子中的共轭键在nm波长处有特征性吸收峰。18.蛋白质多呈色反应:（1）双缩脲反应（紫色）（2）酚试剂反应（蓝色）（3）茚三酮反应（蓝紫色）19.酶:是由一类活细胞产生的，对特导底物具有高效催化的有机生物催化剂。酶的本质是蛋白质20.酶是由活细胞产生具有催化作用的蛋白质，又称生物催化剂。21.单纯酶:仅由氨基酸残基构成的酶称为单纯酶，如蛋白酶，淀粉酶，脂肪酶，核糖核酸酶。22.结合酶:由蛋白质部分和非蛋质部分组成，分为:1.辅酶:与酶蛋白结合疏松2.辅基:与酶蛋白紧密结合。辅基的作用:1.作为酶活性中心的催化基团参与催化反应，传递电子。2.作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用。3.稳定酶的结构所必须。4.中和阴离子，降低反应中的静电斥力。23.酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的性质/种类。共同作用是，传递电子、质子24.酶分子中，氨基酸残基上存在各种化学基团并不一定都与酶的活性有关，其那些与酶活性密切相关的基团称为酶的必须基团。25.在酶的一级结构中，酶分子的必须基团可能相距很远，但经盘绕，折叠形成空间结构后，必须基团以彼此靠近，形成能与底物特异结合并将底物转化为产物的特定空间区域，此区域称为酶的活性中心。26.由细胞合成并分泌后，暂时没有活性的酶的前身称为酶原。27.酶原激活的原理实际上是酶的活性中心形成暴露的过程。28.酶原激活的生理意义:1.避免某些细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化。2.保证酶原在特定的部位与环境发挥其催化作用。29.同工酶:是指酶蛋白的分子结构，理化性质，免疫学特性均不同，但其催化的化学反应相同的一组酶。30.维生素:是维持机体正常生理功能所必须的，但在体内不能合成或合成量不足，必须有食物提供的一类低分子有机化合物。31.维生素分为脂溶性维生素和水溶性维生素，水溶性维生素包括B族维生素和维生素C，B族维生素又包括维生素B1B2B6B12PP泛酸，叶酸，生物素。32.维K抗凝物质(易出血)A眼D骨E生殖KK抗抗-抗出血。B1脚、B2口、PP赖皮、6没事（维生素B6可治疗婴儿惊厥、妊娠呕吐）叶酸、12-巨幼贫缺C会得坏血症缺维生素D可通过晒太阳补充33.酶促反应的特点:1高效性（主要原因:酶能大幅度降低反应所需的活化能）2特异性（专一性）3不稳定性4可调节性34.高效性的只要原因:酶能大幅度降低反应所需活化能。35.影响酶促反应速率的因素主要有底物浓度，酶浓度（具有饱和性），温度，PH,激活剂和抑制剂。36.把V达到最大时的温度称为酶促反应的最适温度。37.酶活性最大时的环境PH的值称为酶促反应的最适PH。38.反能使酶由无活性变为有活性（或酶活性增强）的物质均称为酶的激活剂。39.反能降低酶活性而又不引起酶变性的物质统称为酶的抑制剂。又分为:1.不可逆性抑制剂:不可逆性抑制剂通常以共价键与酶活性中心上的必要基团结合。如:有机磷和重金属中毒2可逆性抑制:可逆性抑制剂通常以非共价键与酶或酶一底物可逆性结合，又分为:竞争性抑制作用（竞争活性中心），非竞争性抑制作用（竞争活性中心外的某个部位）和反竞争性抑制作用。巧记:竞K大，非V小，反竞KV都变小40.白化病-络氨酸酶缺陷，蚕豆病-6磷酸葡萄脱氢酶缺陷，高铁血红蛋白血症-高铁血红蛋白还原酶缺陷。41.核酸的分子中含有碳，氢，氧，氮，磷，其中磷的含量比较稳定，约占9.5%。42.核酸的基本单位是核甘酸，核甘酸水解核甘和磷酸，核甘又水解成碱基对和戊糖。43.DNA:ATCGRNA:AUCG44.DNA分子的一级结构:是多核甘酸链中脱氧核苷酸排列顺序，二级结构:是双螺旋结构，三级结构:是超螺旋结构。DNA的功能:转录45.RNA的一级结构是未端核甘酸链中核甘酸排列顺序，真核生物mRNA的结构特点是含有特殊的5`-未端的帽和3`-未端的多聚A尾。46.空间结构:tRNA二级结构似形三叶草，三级结构都呈倒L型，rRNA二级结构特征是形成许多“茎-环”结构。47.功能:nRNS是合成蛋白质的模板，tRNA是在蛋白质合成过程中作为携带和转运氨基酸的载体，rRNA构成核糖体为蛋白质的合成提供场所。48.核酸的最大紫外吸收值在菠长nm处。49.某些理化因素可致DNA分子双链的互补碱基之间的氢键断裂，使DNA双链螺旋结构松散成为单链，此现象称为DNA变性。50.DNA双链断开后，由于更多的共轭双链暴露出来，使DNA在nm吸光值增加，这种现象称为增色效应。51.葡萄糖或糖原在无氧或缺氧的条件下分解成乳酸的过程，称为糖的无氧分解。反应部位:胞液52.关键酶:己糖激酶、磷酸果糖、丙酮酸激酶53.糖酵解过程可产生少量能量糖酵解过程中，1分子葡萄糖活化为2分子丙酮酸经两次底物水平磷酸化，可产生4分子ATP，除去葡萄糖活化时消耗的2分子ATP，净生成2分子ATP。若从糖原开始，则净生成3分子ATP。54.糖酵解的生理意义糖酵解最主要的生理意义是机体在缺氧或无氧条件下获得能量的有效方式。如骨骼肌ATP含量致低，当机休剧烈运动使肌肉局部血流相对不是，主要通过糖酵解获得能量，使骨骼肌在缺氧状态下保持正常功能。55.每1mol的葡萄糖经有氧氧化可生成30(或32）molATP56.磷酸戊糖途径（不生成能量）57.糖原合成的特点1.糖原合成需要糖原引物和UDPG2.糖原合成酶是糖原合成的关键酶3.粉支酶作用形成糖原分支结构58.糖原的分解（磷酸化酶）肝糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原分解，肌糖原不能直接补充血糖。59.糖异生作用的生理意义1.维持饥饿时血桩浓度的相对恒定2.有利于乳酸的再利用3.协助氨基酸代谢4.补充肝糖原5.调解酸碱平衡（乳酸异生为糖）60.血糖主要是指血液中的葡萄糖。正常成人空腹血糖浓度相恒定，在3.9～6.1mmol/L范围内。61.血糖水平的调节（一)器官调节主要器官是肝，主要通过肝糖原的合成、分解和糖异生作用来维持血浓度的相对恒定。1.降低血糖的激素:胰岛素2.升高血糖的激素升高血糖的激素有胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素等。62.正常人糖耐量特点:空腹血糖浓度小于6.1mmol/L，服糖后血糖浓度升高，但小于9.8mmol/l，2小时后血糖浓度低于7.8mm0l/L。糖尿病患者糖耐量特点:空腹血糖大于或小于7.0mmol/L,服糖后血糖迅速升高，并超过肾糖阈，可出现糖尿，2小时血糖浓度大于或小于11.1mm0l/L。63.高血糖:指空腹血糖水平大于6.9mmol/L，若超过肾糖阈(8.9mmOl/L)时，则出现糖尿。64.低血糖:空腹血糖浓度低于3.Ommol/L称为低血糖。
