胃蛋白酶Pepsin又称尿胃蛋白酶；E.C.3.4.23.1或3.4.4.1。胃蛋白酶是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞（gastricchiefcell）所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。主细胞分泌的是胃蛋白酶原，胃蛋白酶原经胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，胃蛋白酶不是由细胞直接生成的。胃蛋白酶由胃粘膜主细胞分泌，分解食物中蛋白质成小肽段。一般用于神经性低酸症的鉴别，慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二指肠炎等症状时也会引起胃蛋白酶分泌的减少。
一、概况
1.反应式
式中R2与R分别为R1与R4所取代的L-氨基酸。最适pH值为1.5~2.0。
2.米氏常数
3.专一性
胃蛋白酶能催化水解各种肽类，其中包括相邻连接有芳族或二羧酸的L-氨基酸的肽类。但是，此酶仅作用肽键,而不水解酯类与酰胺类化合物。这两类氨基酸必须为L-构型；使a-氨基进行酰化作用，能增加水解二肽类的速度。若以谷氨酸取代谷酰胺则导致水解速度下降。
4.抑制剂
苯酰基溴化物、脂族醇类和二苯基偶氮甲烷皆为抑制剂。
5纯度要求
所需的纯度应为每毫克蛋白含单位活性。
6.意义
胃蛋白酶是一种蛋白酶，它在胃液的酸性条件下，能水解蛋白质，胃细胞是合成胃蛋白酶的主要器官，胃蛋白酶是以不具活性的胃蛋白酶原形式分泌的。当pH为酸性时，胃蛋白酶原分解为胃蛋白酶(分子量为)；pH为12时，游离的胃蛋白酶被破坏，而胃蛋白酶原却呈稳定。
测定胃蛋白酶可诊断胃的疾病。患有阿狄森(Addison氏病粘液性水肿和垂体机能减退症的患者,此酶活性水平下降;然而，发现患有库兴氏综合症(皮质醇增多症)，甲状腺机能亢进和生理紧张状态下，此酶活性水平升高。
7.稳定性
将此酶制成冷冻干燥制剂，于4℃干燥条件下保存，可稳定数月之久。
二、测定方法
可以利用胃蛋白酶可催化血红蛋白水解，水解产物酪氨酸在nm下有特征吸收峰。通过测定吸光值的变化来计算酶活。
最早提出的方法是，使用Folin-Ciocalteu试剂测量胃蛋白酶作用血红蛋白而产生的酪氨酸量。生成的产物在，及nm处有光吸收。Anson氏活性单位定为在pH
1.5，37℃条件下，作用30分钟，能使血红蛋白被分解出0.04毫克酪氨酸所需的酶量。另外一种方法是于nm处测定酪氨酸量。后一种测定方法精确度好(变异系数为4.7%)，并且反应保温时间较短(10分钟)。
由于胃蛋白酶具有某些类似凝乳酶活性，于是，有一种方法，系在pH4.9，37℃条件下，测定此酶催化牛乳酪蛋白凝聚(clotting)速度。此方法准确度不如上述方法，但仍可在临床应用。
也曾使用了N-乙酰-L-苯丙氨酰-L-3,5-二碘酪氨酸作为底物测定胃蛋白酶；
可用茚满三酮测定L-3,5-二碘酪氮酸。每分钟作用底物的量即是胃蛋白酶活性的标度。可于~nm处跟踪吸光率的变化。