蛋白质氧化是肌肉食品加工和长期贮藏过程中不可避免的自然现象。不同程度的蛋白质氧化可能导致肌肉蛋白质不溶和功能性降低，尤其是乳化性和凝胶性。因此，使生鲜肉中的蛋白质氧化最小化或恢复氧化损伤肉类蛋白质的功能特性是十分重要。
陕西科技大学食品与生物工程学院、天然食品高分子研究中心的CaoYungang等研究赖氨酸（Lys）和转谷氨酰胺酶（transglutaminase，TG）联合处理对氧化损伤肌原纤维蛋白（myofibrillarprotein，MP）构象和胶凝特性的影响。
结果表明：添加5mmol/LLys显著增加了MP凝胶的α-螺旋含量（增加了47.8%），减小了氧化损伤MP粒径，并改善了MP凝胶的蒸煮得率（6.8%）和破断强度（增加了65.5%）；而TG（E:S＝:）处理导致凝胶的α-螺旋含量稍微降低，破断强度提高4.8%，蒸煮损失增加3.3%。
二者组合（Lys＋TG）表现出极大的协同增效作用，所得凝胶具有细腻、光滑和致密的网络结构。值得注意的是，Lys＋TG处理的氧化损伤MP凝胶能力明显强于未氧化MP的胶凝能力。因此，通过Lys和TG的组合可以实现氧化损伤MP凝胶特性的显著增强。
文章《SynergisticrecoveryandenhancementofgellingpropertiesofoxidativelydamagedmyofibrillarproteinbyL-lysineandtransglutaminase》发表于FoodChemistry0年4月0日陕西科技大学食品与生物工程学院天然食品高分子研究中心的黄峻榕教授和美国肯塔基大学农业学院动物与食品科学系的熊幼翎教授为本文共同通信作者文章链接：