肽键：一个氨基酸的a-氨基和另一个氨基酸的a-羧基脱去一分子水缩合而成的化学键。
肽单元：肽键的4个原子和相邻的2个Ca原子构成的刚性平面。
蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
结构域：某些较大的球形蛋白质分子中，其三级结构通过盘曲折叠常形成多个在空间上可明显区分的紧密结构区域，各有其特定的功能，这样的结构区域称为结构域。
蛋白质三级结构：多肽链所有原子的空间排布。
亚基：具有四级结构的蛋白质中，每一条具有独立三级结构的多肽链。
蛋白质四级结构：蛋白质分子中亚基间的空间排布，亚基间相互作用接触部位的布局。
蛋白质变性作用：在理化因素作用下，蛋白质空间结构破坏，生物学活性丧失及理化性质改变的现象。
协同效应：蛋白质分子中的一个亚基与其配体结合后能够影响其他亚基与配体结合的现象。
增色效应：DNA的增色效应是指在其解链过程中，DNA的A增加，与其解链程度有一定的比例关系。
Tm值：DNA加热变性过程中，50％DNA变性时的温度。
核酸分子杂交：热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。
DNA的变性：在理化因素作用下，DNA双链间氢键断开成单链的过程。
辅酶与辅基：酶的有机结合因子称为辅酶；其中与酶蛋白结合紧密，甚至共价结合的辅酶称为辅基。
必需基团：与酶催化活性密切相关的基团。
酶活性中心：必需基团构成，结合底物，催化产物形成的特定空间区域。
Km与Vm：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度称为Km；酶完全被底物饱和时的反应速度称为Vm。
最适温度与最适PH：酶促反应速度达最大时的环境温度称为最适温度；酶促反应速度达最大时的环境PH称为最适PH。
不可逆性抑制作用：抑制剂以共价键与酶必需基团相结合后使酶失活，用透析.超滤等物理方法去除剩余抑制剂后，抑制效应不能逆转。
可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失，抑制剂可用透析.超滤等方法除去使抑制减弱。
竞争性抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，影响底物转变为产物，使酶活性下降。
反竞争性抑制作用：抑制剂只与酶-底物复合物结合，影响底物转变成产物，使酶活性下降。
限速酶：决定某一代谢途径速度和方向的酶。
酶原与酶原激活：酶的无活性前体称为酶原；在一定条件下酶原转化为有活性酶的过程称为酶原的激活。
同工酶：在同一个体内，催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
酶的化学（共价）修饰：酶蛋白分子上某些基团在特定酶的催化下发生共价修饰，从而引起酶活性改变。
别构效应：体内一些代谢物可与酶分子的某一特异部位可逆结合，引起酶分子空间构象改变，从而使酶的活性改变。
基因表达：指结构基因通过转录合成mRNA,tRNA或rRNA,进一步翻译合成蛋白质或肽的过程。
简答题
有A.B.C.D四种蛋白质，它们的等电点分别是：A为5.0；B为6.2；C为7.4；D为9.2.请问：在PH7.4的缓冲液中它们分别带何种电荷？在电场中向哪极移动？
答：蛋白质A和B均带负电荷，在电场中均向正极移动；蛋白质C不带电荷，在电场中静止不动；蛋白质D带正电荷，在电场中向负极移动。
何为蛋白质的三级结构？简述其结构特征？
答：三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，不包括亚基间的空间排布。其结构特征有：（1）大多呈球状结构；（2）
疏水基团多位于内部，亲水基团分布表面，使得蛋白质易溶于水；（3）维持稳定的力有疏水效应（最主要）,离子键,氢键,范德华力等；（4）只由一条多肽链构成的蛋白质分子，三级结构就是其最高级结构。
何为蛋白质的四级结构？简述其结构特征。
答：四级结构是指蛋白质各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。其结构特征有：（1）具有四级结构的蛋白质是由多条多肽链（亚基）组成，（2）维持稳定的力是次级键；（3）亚基间通过次级键聚合；（4）亚基间可聚合也可分开。
细胞内主要有哪几类RNA？各有什么结构特点？
答：
简述酶促反应的特点。
答：具有极高的催化效率，具有高度的特异性，不稳定性，酶活性的可调节性。
说明升高温度对酶促反应速度的影响。
答：双重影响。在一定范围内，温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度过高，可引起酶的变性，从而反应速度降低。
酶竞争性抑制作用有哪些特点？简要说明磺胺类药物的抗菌机理。
答：特点：（1）大多数I与S结构类似，竞争酶的活性中心；抑制浓度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及抑制剂与底物的浓度比；可通过增加底物浓度来减弱甚至消除抑制；Vmax不变，表观Km增大。（2）磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，可竞争性抑制二氢叶酸合成酶，阻碍细菌中FH4合成。
简述酶原，酶原激活及生理意义。
答：酶原在特定的部位和环境中被激活，有重要生理意义：（1）避免细胞自身消化。消化道内蛋白酶以酶原的形式分泌；（2）酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时的转变成有活性的酶，发挥其催化作用。如凝血和纤维蛋白溶解酶类。
简述糖酵解的生理意义。
答：（1）机体缺氧时补充能量的一种有效方式；（2）某些组织细胞依赖糖酵解供能，如成熟红细胞等。
简述糖异生的生理意义。
答：（1）空腹或饥饿时利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平稳定；（2）糖异生是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径；（3）肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡；（4）协助氨基酸代谢。
简述三羧酸循环的生理意义。
答：（1）TAG是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；
（2）TAG是三大营养素代谢联系的枢纽；
（3）TAG为其他合成代谢提供小分子前体；
（4）TAG为氧化磷酸化提供还原当量。
12,简述磷酸戊糖途径的生理意义。
答：（1）提供5-磷酸核糖，是合成核苷酸的原料；
（2）提供NADPH，后者参与合成代谢（作为供氢体），生物转化反应以及维持谷胱甘肽的还原性。
血氨有哪些来源和去路？
答：来源：（1）氨基酸脱氨；（2）肠道产氨；（3）肾脏产氨
去路：（1）合成尿素；（2）合成谷氨酰胺；（3）合成含氮化合物；（4）肾脏排出NH4+。
何谓氨基酸的从头合成途径？试比较嘌呤和嘧啶核苷酸的从头合成途径的异同点？
答：（1）利用磷酸核糖，氨基酸，一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成核苷酸的过程。
（2）
影响生物转化作用的因素有哪些？
答：（1）受年龄性别的影响；
（2）肝病变；
（3）药物和毒物本身可诱导或抑制相关酶的合成。
简述胆色素代谢过程。
答：（1）衰老红细胞被网状内皮系统破坏后释出血红素，在血红素加氧酶作用下，生成胆绿素，再由胆绿素还原酶催化生成胆红素。
（2）胆红素是脂溶性的，在血中与清蛋白结合而被运输。
（3）被肝细胞摄取的胆红素与Y蛋白或Z蛋白结合后被运输到内质网，与葡萄糖醛酸结合而成为结合胆红素。
（4）结合胆红素极性极大，可随胆汁排入肠道，在肠道细菌作用下生成胆素原。大部分胆素原随粪便排出，被空气氧化后成为胆素。10-20％的胆素原被肝重吸收构成胆素原肠肝循环；被重吸收的胆素原少部分进入体循环，经肾由尿排出，被空气氧化成尿胆素。
17.简述胆汁酸的主要生理功能。
答：（1）促进脂类消化和吸收；
（2）防止胆固醇结石的生成。
何为胆汁酸的肠肝循环？有何生理意义？
答：（1）肠道中约95％胆汁酸经门脉通道被重吸收入肝，并与新合成的胆汁酸一起再次被排入肠道，此循环过程被称为胆汁酸的肠肝循环。
（2）意义：胆汁酸的循环利用，可以补充肝合成胆汁酸能力的不足和人体对胆汁酸的生理需要。
19.简要说明大肠杆菌DNA复制的过程，参与的酶和蛋白因子，以及它们在复制中作用。
答：过程：（1）起始与引物RNA的合成；（2）前导链和随从链的合成；（3）RNA引物的水解；（4）填补引物空隙；（5）DNA片段的连接。
参与DNA复制的酶以及蛋白质因子的作用：
DNA复制的忠实性如何？哪些因素可保证如此特性？
答：要点：（1）新合成的两条子代DNA分子与亲代完全一样，保证生物遗传信息的忠实传递；（2）复制的保真性与下列因素有关：遵守严格的碱基配对原则；DNA聚合酶对模板和碱基的选择；（3）校错。
复制中为什么会出现领头链和随从链？
答：要点：（1）新链延长方向（5’→3’）;(2)复制时的解链方向和新链合成方向不是都一致。
简述DNA复制的特点。
答：要点：（1）半保留复制；（2）半不连续合成；（3）需引物；（4）双向复制；（5）高度保真性。
简述mRNA前体的加工修饰过程。
答：要点：（1）剪切，去除内含子，连接外显子；（2）加帽：5’端加m7Gppp；（3）加尾：3’加polyA；（4）碱基修饰：甲基化。
G蛋白耦联受体介导的信号如何在胞内传递？
答：激素与受体结合，活化胞内侧的G蛋白，并通过腺苷酸环化酶（AC）的作用催化第二信使cAMP合成，今儿激活蛋白激酶A，并使下游的效应蛋白或酶磷酸化，产生生物学效应。
以胰岛素受体的信号转导为例说明受体酪氨酸激的信号转导通路。
答：胰岛素与受体结合后，使之二聚化，并被激活，进而催化自身酪氨酸残基磷酸化，并与GRB2和SOS结合，GRB2-SOS复合物使Ras与GTP结合被活化，接着激活Raf蛋白激酶，通过蛋白激酶级联反应将信号传递下去。Ras在GAPs作用下水解GTP，使Ras恢复原来无活性状态。
什么是基因克隆？简述基因克隆的基本过程。
答：是指在体外将DNA分子“剪切”并重新“拼接”形成一个新的重组DNA分子，然后将它导入细菌或动物细胞内使之表达，产生出人类所需要的基因产物或改造新的生物品种。基本过程可分，切，接，转，筛，表。
什么是基因载体？基因的载体要满足哪些条件？
答：能够携带外源DNA进入受体细胞内进行复制或表达的DNA分子，被称为基因载体。理想载体应具备以下条件：（1）能够自主稳定复制，具较高拷贝数；（2）有克隆位点（外源DNA插入点），常具有多个限制性核酸内切酶的单一酶切位点；（3）具有两个以上的遗传标记物，便于重组体的筛选和鉴定；（4）分子量小，以容纳较大的外源DNA.
论述题
什么是蛋白质变性？变性蛋白质的特征有哪些？举例说明蛋白质变性在医学中的应用。
答：（1）蛋白质变性是指在理化因素作用下，蛋白质空间结构破坏，生物学活性丧失及理化性质改变的现象。（2）变性蛋白质的特征：生物学活性丧失（最主要），溶解度降低易沉淀，粘度增加，易被蛋白酶水解，结晶能力消失。（3）蛋白质变性在医学中的作用：75%酒精，高温和紫外线消毒灭菌（使微生物蛋白质变性）；低温条件下，制备或保存酶，疫苗，免疫血清等蛋白制剂等。
举例说明蛋白质一级结构与功能之间的关系。
答：一级结构是空间结构和功能的基础。例如不同哺乳动物的胰岛素一级结构相似，仅有个别氨基酸差异，故它们都具有胰岛素的生物学功能；一级结构不同，其功能也不同；一级结构发生改变，则蛋白质功能也发生改变，例如血红蛋白由两条α链和两条β链组成，正常人β链的第六位谷氨酸换成了缬氨酸，就导致分子病--镰刀状红细胞贫血的发生，患者红细胞带氧能力下降，易出血。
举例说明蛋白质空间结构与功能之间的关系。
答：蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关。其构象发生改变，功能活性也随之改变。以血红蛋白为例说明蛋白质空间结构改变，功能改变；以牛胰核糖核酸酶的变性与复性为例说明蛋白质空间结构破坏，功能丧失；空间结构直接决定蛋白质功能。
试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
答：DNA双螺旋结构模式的要点是：（1）DNA是一反向平行的双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧两条链的碱基之间以氢键相接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G=C）。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是5’→3’，另一条链的走向就一定是3’→5’。（2）DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度是36°。螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。（3）DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
以图表示底物浓度，酶浓度，温度，PH对酶促反应速度的影响（表明纵，横坐标，并简要说明）
答：[S]：作图呈矩形双曲线，用米氏方程表示；[E]：在底物充足时，与v成正比；温度：双重影响，反应速度达最大时的温度称为最适温度。PH：影响酶分子或底物分子基团解离，反应速度达最大时的PH称为最适PH，作图呈钟罩形。
比较三种可逆性抑制作用的特点。
答：可逆抑制作用可分为竞争性抑制，非竞争性抑制和反竞争性抑制。
特点：竞争性抑制：（1）抑制剂与底物结构相似；（2）抑制程度取决于抑制剂浓度与底物浓度的比值，成正比；（3）动力学参数变化，Km增大，Vmax不变；（4）底物浓度足够大时，抑制作用可被消除。
非竞争性抑制：（1）底物和抑制剂没有竞争关系；（2）抑制程度取决于抑制剂浓度与酶结合的亲和力；（3）动力学参数的变化，Vmax降低，Km不变。
反竞争性抑制：（1）此类抑制剂只能与酶底物复合物的特定空间部位结合；（2）抑制剂对酶的抑制程度随底物浓度和抑制剂浓度及抑制剂同酶的亲和力增加而增加；（3）动力学参数变化，Vmax降低，Km降低。
从需氧条件，生成部位，关键酶，产物，产能数目，生理意义比较糖酵解与糖有氧氧化的不同。
答：
论述血糖的来源和去路。
答：来源：（1）食物糖（主要是淀粉）消化成葡萄糖，经吸收进入血液，是血糖的主要来源；（2）肝糖原分解为葡萄糖入血是空腹时血糖的直接来源；(3)非糖物质如甘油、乳酸、某些氨基酸等在肝脏中通过糖异生合成葡萄糖而进入血循环；(4)其他单糖(果糖、半乳糖等)在肝中转化成的葡萄糖入血。去路有：(1)氧化供能，这是血糖的主要去路；(2)合成糖原：在肝脏和肌肉合成肝糖原而被贮存；(3)转化成非糖物质和其他糖类；(4)余额血糖超过肾糖阈时形成尿糖。
为何某些人在使用伯安喹啉，磺胺类药物后发生急性溶血？
答：6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏的患者，平时无溶血表现，而是服用了某些药物（如伯氨喹啉，磺胺类等）后出现急性溶血的症状。发病机理可能是上述药物在体内经代谢产生了自由基，也可能是上述药物与氧合血红蛋白作用后产生了H2O2，使GSH氧化为GSSG。而这类患者红细胞内磷酸戊糖途径不能正常进行，以致NADPH缺乏，当GSSG大量产生后，不能及时被还原成GSH，使红细胞内GSH含量减少，因而Hb或膜蛋白的巯基得不到保护而被氧化易发生溶血。
黄疸分为哪几类？如何鉴别？
答：分溶血性，肝细胞性，阻塞性三种黄疸。根据病因血，尿，便检查可鉴别三种黄疸。
说明严重肝病患者可能出现下列表现的生化机理：（1）水肿；（2）黄疸；（3）肝性昏迷；（4）出血倾向。
答：①血浆清蛋白减少，不能维持正常胶体渗透压；其次激素灭活作用减轻，血中醛固酮、抗利尿激素水平升高。②肝细胞对胆红素摄取，结合，排泄发生障碍所致。③氨经鸟氨酸循环生成尿素的作用减弱，导致血氨升高，而致肝性昏迷。④胆汁酸盐分泌减少，影响维生素K的吸收，贮存；肝中凝血酶原及凝血因子减少。
12.试比较Meselson-Stahl实验，说明DNA是半保留复制。
答：①Meselson-Stahl重氮实验②氯化绝溶液密度梯度离心情况③推测同位素在子代链中分布情况④结论。
13.突变在生物界普遍存在，试述其积极意义。
答：①是进化，分化的分子基础②只有基因型改变的突变、基因多态性及应用③致死性突变、消灭有害病原体等④突变是某些疾病的发病基础。
14.下列几个分论点是否正确，请加以简单评论。
（1）DNA是唯一的遗传信息携带者；
（2）DNA只存在于细胞核内；
（3）从兔子的心脏和兔子的肝脏细胞核提取得到的DNA毫无差别。
答：①除DNA外，RNA不但可传递遗传信息，也可以贮存和携带遗传信息。这是逆转录现象的发现对生命科学的重要贡献②原核生物虽没有细胞核，照样有遗传信息的贮存和传递。真核生物除核内染色体之外，胞浆内也有DNA，例如mt-DNA。原核生物染色体之外也有DNA，例如质粒、F因子等③同一个体各组织、细胞来自单一受精卵的发育分化，从遗传保守性看，肝脏和心脏细胞DNA应该是大致相同的；从遗传变异性看，经过组织分化，二者之间肯定会有相当大差别
15.讨论参与原核生物RNA转录的成分及它们在转录中的作用。
答：（1）模板链DNA：作为转录的模板；（2）合成原料四种ATP；（3）全酶的σ因子识别DNA上启动子；（4）RNA聚合酶核心酶以DNA为模板，四种NTP为合成原料，按碱基配对原则形成磷酸二酯键，催化RNA链的延长；（5）ρ因子：识别RNA上转录终止信号，终止转录。
16.试比较原核生物DNA生物合成与RNA生物合成的异同。
答：相同点：都是利用碱基互补配对原则；都发生在细胞质内（无细胞核）；都需要能量和酶.都是生物生长繁殖所必须的.
不同：a、DNA复制结过是产生两个DNA分子；RNA转录是以DNA为模板,进行合成,只形成一条链（DNA有两条链,只有一条参与编码,叫有意义链）；b、另外,DNA复制的目的与RNA转录的目的不同,DNA复制是为了分裂,产生子代；RNA转录是为了合成蛋白质（mRNA）,搬运氨基酸（tRNA）或者是核糖体的结构组分（rRNA）；c、DNA是半保留复制,新生链各有一半来自母链；RNA只是以DNA为模板合成一条链.d、DNA合成需要引物（一小段RNA）；RNA合成不需要引物.f，DNA复制和RNA转录所用的反应底物不同,DNA是脱氧核糖核苷酸RNA是核糖核苷酸；DNA复制和RNA转录需要的酶体系不同.
17.试述mRNA，tRNA和rRNA在蛋白质生物合成中的作用。
答：（1）mRNA：相连的三个核苷酸组成一个密码，共有64个密码，其中61个密码代表20种氨基酸，1个起始密码，3个终止密码。mRNA在蛋白质合成中起直接模板的作用。
（2）tRNA:tRNA:能选择性的转运活化了的氨基酸到核蛋白体上，参与蛋白质的生物合成。
（3）rRNA：rRNA和多种蛋白质组成核蛋白体，是蛋白质生物合成的场所。
18.论述在蛋白质生物合成中每延长一个氨基酸要经过哪些步骤？
答：（1）进位：与A位上mRNA密码对应的氨基酰-tRNA进入。
成肽：核蛋白体大亚基上的转肽酶将P位上的肽酰(蛋氨酰)基转移到A位氨基酰-tRNA的α-氨基上，形成肽键。
转位：空载的tRNA从核蛋白体上脱落，核蛋白体沿mRNA向3＇端移动一个密码子距离，肽酰-tRNA随之移到了p位，A位空下来。又可进行下一个循环，进位，转肽，转位。
19.大肠杆菌培养在含乳糖和葡萄的培养基中，将优先利用哪种糖？为什么？
答：优先利用葡萄糖，因为葡萄糖代谢的产物是cAMP水平降低，干扰了cAMP-CAP复合物的形成；后者是乳糖操纵子转录的必需成分。当葡萄糖耗尽后，cAMP水平升高，促进cAMP-CAP复合物的形成,同时，一些乳糖已进入细胞，被β-半乳糖苷酶代谢产生异构乳糖；异构乳糖与操纵子的阻遏因子结合，使阻遏于构象改变，从操纵基因上解离下来，操纵子的结构基因得以表达，乳糖得以利用。
20.细胞表面受体包括哪几种类型，他们作用的特点如何？
答：根据细胞表面受体的转导机理和受体分子的猎狗特征可分为离子通道受体、G蛋白耦联受体、催化型受体、酶耦联受体、核受体等。1.离子通道受体，由多亚基组成的筒状寡聚体结构，形成离子通道，当与配体结合时，通过控制通道开或关，改变膜的通透性。主要在神经递质的信号传递中，如乙酰胆碱受体。2.G蛋白耦联受体，是单一肽链的7次跨膜蛋白，细胞膜内侧有GTP识别的序列，与配体结合后，受体变构，通过G蛋白的介导，激活或抑制下游效应蛋白质或酶的活性，如β肾上腺素受体。3.催化型受体，是一次跨膜结构的酶蛋白，胞外是与配体结合区域，胞内部分具有酶活性。当与配体结合后激活胞内的酶活性，并通过胞内侧的蛋白激酶，将信号传递下去。如，酪氨酸蛋白激酶受体，主要包括EGP、PDGF等生长因子以及胰岛素等受体；丝氨酸蛋白激酶受体，如TGF-β受体。
4.酶耦联受体，其本身无内在的催化活性，但可通过胞内侧的与之相耦联的蛋白激酶传递下游信息，主要是JAK／STAT信号通路中的细胞因子受体。5.核受体位于细胞内部，大部分在核内。当亲脂化合物的配体穿过细胞膜与之结合形成活性激素受体复合物，使受体二聚体化与DNA调节基因的转录。如类固醇、甲状腺激素的受体。另外，还有位于膜上的受体鸟苷酸环化酶和在胞质中鸟苷酸环化酶，分别接收来自心房肽以及NO的信息，并使cGMP升高。
21.简述尿素合成特点。（从合成部位，细胞部位，限速酶，能量消耗，尿素分子中N的来源几个方面来回答）答：（1）合成场所：肝细胞线粒体和胞液中。
（2）合成机制：从鸟氨酸开始和结束，跨亚细胞器的不可逆循环。组成循环机构的主要成员是鸟氨酸，瓜氨酸，精氨酸，反应前后不增减，起传递体和催化剂的作用。
（3）基本过程：历经线粒体，胞液两个反应阶段，共五步反应过程。
（4）关键反应关键酶：第1,3步反应是两步关键反应。催化这两步反应的酶分别是GPS-I和ASS，分别是关键酶和限速酶，对尿素合成起重要的调控作用。
（5）能量消耗：尿素合成是一个耗能的过程，每次循环消耗3分子ATP和4个高能磷酸键。
（6）尿素分子中N来源：每循环一次产生1分子尿素。尿素分子中的两个N，一个来自游离的NH3，另一个则来自天冬氨酸，则天冬氨酸的α-氨基又可从其他氨基酸的转氨基作用而来。
（7）关联作用及意义：尿素合成可通过延胡索酸与三羧酸循环偶联，形成产，耗能紧密偶联的Krebs双循环，确保机体解毒----尿素合成的能量供给。延胡索酸通过三羧酸循环再转变成草酰乙酸，草酰乙酸被谷氨酸专案作用再生成天冬氨酸，天冬氨酸/延胡索酸中的碳骨架充当了谷氨酸的氨基转变成尿素的转运体，不断地向尿素合成提供氨基，确保尿素合成的原料供给。
试计算1分子硬脂酸（18C）彻底氧化净产生的ATP分子数。
答：已知：1分子硬脂酸（18C）经8次β-氧化可生成9分子乙酰COA，8分子NADH+H离子及8分子FADH2；9分子乙酰COA经三羧酸循环可净生成9x10=90分子ATP，8分子NADH+H离子经呼吸链可生成2.5x8=20分子ATP，8分子FADH2经呼吸链可生成1.5x8=12分子ATP；再减去脂肪酸活化时消耗的2分子ATP。故1分子硬脂酸彻底氧化产生的ATP分子数为90+20+12—2=分子ATP。